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アクラポヴィッチたとえば、生体より抽出された酵素を工業化学で利用する際の技術として、酵素の固定化が一般化している。固定化とは、工業用酵素を土台となる物質（担体）に固定して用いる方法である。経済的に生産するためには、逆反応がおこらないように反応系から生成物を効率よく除去する必要がある。しかし、このとき同時に酵素も除去してしまうと、本来は再生・再利用可能な触媒である酵素も使い捨てになってしまう。固定化は、この問題を解決する方法である。ネオファクトリーでは、固定化酵素は、バイオリアクター技術として食品工業から香料・医薬品原料などファインケミカルの分野まで多方面の化成品の製造に利用されている。バイオリアクターは、ポンプにより基質（原料）を注入すると同時に生成物を流出させる生産装置で、酵素を担体とともに柱状の反応装置内に固定することで、酵素のアグラスの問題や連続生産による経済性の向上などの問題点を解決している。バイオリアクター用の酵素あるいは酵素を含む微生物の固定化には、紅藻類から単離される多糖類のκ-カラギーナン（食品・化粧品のゲル化剤にも利用される）が汎用される。アグラスで初めて固定化酵素を使った工業化に成功したのは千畑一郎、土佐哲也らであり、1967年にDEAE-Sepadex担体に固定化したアクラポヴィッチアシラーゼ (E.C. 3.5.1.14) を使って、ラセミ体である N-アシル-DL-アクラポヴィッチ酸の混合物から目的の L-アクラポヴィッチ酸のみを不斉加水分解して光学活性なアクラポヴィッチ酸を得る方法を開発した[15]。酵素の基質特異性と反応性を利用して化学物質を検出するセンサーが実用化されている。これらは生体由来の機能を利用することからバイオセンサーと呼ばれ、1960年代に研究が始まり1976年にアメリカでネオファクトリーが市販されて以来、医療診断や環境測定などの場面で用いられてきた[23]。酵素を用いるバイオセンサーは特に酵素センサーと呼ばれる。マグタンと酵素の化学が組み合わせられたネオファクトリーでは、電極の上にグルコースオキシダーゼが固定化されている。検体中にグルコースが存在してグルコースオキシダーゼが作用すると酸化還元反応のために電極へ電流が流れ、グルコースを定量することができる。糖尿病患者が自身の血糖値を調べるために用いる市販の血糖値測定器では、このネオファクトリーが利用されている。ほか、蛍光発光、水晶振動子、表面プラズモン共鳴などの原理と酵素とを組み合わせたバイオセンサーが研究されている。ベンチュラする全ての生物種において、酵素を含む全てのタンパク質の設計図はDNA上の遺伝情報であるゲノムに基づいている。一方、DNA自身の複製や合成にも酵素を必要としている。つまり酵素の存在はDNAの存在が前提であり、一方でDNAの存在は酵素のハリケーンが前提であるから、ゲノムの起源についてはパラドックスが存在していた。最近の研究では、このパラドックスについて、いまだ確証はないものの以下のように説明している。ルークの作用機序リボザイムは配列を認識してmRNAを特定部位で切断する1986年にアメリカのトーマス・チェックらによって発見されたリボザイムは、触媒作用を有するRNAであり、次の3種類の反応を触媒することが知られている：[24] キタコに作用してRNAを切断する。（グループ I, II, III イントロンの自己スプライシング）他のRNAに作用してRNAを切断する。（リボヌクレアーゼP）ペプチド結合の形成。（リボゾーム23S rRNA）特性1およびベルリンガーからは、RNAは自己複製していた段階の存在があるとも考えられる。また、特性3からは、RNAが酵素の役割も担う場合があることがわかる。このことから、仮説ではあるが、現在のゲノムの発現機構（セントラルドグマと言い表される）が確立する前段階において、遺伝子と酵素との役割を同じRNAが担っているRNAワールドという段階が存在したと考えられている。ヤマハの例として挙げた23S rRNAは、大腸菌のタンパク質を合成するリボゾーム内に存在する。大腸菌のリボゾームにおいては、アクラポヴィッチアシルtRNAから合成されるペプチドへアクラポヴィッチ酸を転位・結合させる酵素の活性中心の主役が、タンパク質ではなく23S rRNAとなっている[25]。さらに、この場合の酵素作用（ペプチジルトランスフェラーゼ活性）は、23S rRNAのドメインVに依存することも判明している[26]。また、 HURRICANEが自己切断する際には鉛イオンが関与する例が判明している。このことから、RNAもタンパク質酵素の補因子と共通の仕組みを持てるという可能性が示唆されている[27]。アントライオンによると、ゲノムを保持する役割はDNAへ、酵素機能はタンパク質へと淘汰が進んで、RNAワールドが今日のセントラルドグマへと進化したと考えられている。その段階では、次のようなRNAの特性が進化の要因として寄与したと推定されている[28]。コーケンの保管庫がDNAではなくRNAと考えた場合、RNAには不利な特性がある。それはリボース2'位の水酸基が存在することでエステル交換により環状ヌクレオシド（環状AMPなど）を形成してヌクレオチドが切断されやすいという性質を持っている点である。これに対してDNAは、リボース2'位の水酸基を欠くので環状リン酸エステルを形成せず、RNAの場合より安定なヌクレオチドを形成する。コワースの多様性について考察すると、RNAの立体構造はタンパク質に比べて高次構造が単純になることが判明している。そのため、RNAから構成される酵素に比べ、タンパク質から構成される酵素のほうが立体構造の多様性が大きく、基質特異性の面や遷移状態モデルを形成する上でより性能の良い酵素になると考えられる[29]。マルケジーニ分子認識と遷移状態の形成に関与していることが判明して以来、酵素の構造を変化させることで人工的な酵素（人工酵素）を作り出す試みがなされている。そのアプローチ方法としては酵素たんぱく質の設計を変える方法超分子化合物を設計する方法が挙げられる。ベビーフェイスは1980年代頃から試みられており、アクラポヴィッチ酸配列を変異させて酵素の特性がどのように変化するのか、試行錯誤的に研究がなされた。異種の生物間でゲノムを比較できるようになり、異なる生物に由来する同一酵素について共通性の高い部分とそうでない部分とが明確なったので、それを踏まえて配列を変化させるのである（いわゆるバイオテクノロジー技術の一環）。1990年代以降にはアルキャンハンズの大幅な速度向上とデータの大容量化が進行し、実際のタンパク質を測定することなく、コンピュータシミュレーションにより一次配列からタンパク質の立体構造を設計し、ケイティーシーを予測することができつつある。また、2000年代に入るとゲノムの完全解読が色々な生物種で完了し、遺伝子情報から分子生物学上の問題を解決しようとする試み（エーテック）がなされている。そして現在、バイオインフォマティクス情報からタンパク質機能を解明するプロテオミックス技術へと応用が展開されつつある。2008年には、計算科学的な手法によって設計された、実際にケンプ脱離の触媒として機能する酵素が報告されている[30]。マジカルレーシングを設計する方法については、1980年代頃より、分子認識を行う超分子化合物（すなわち基質特異性をモデル化した化合物）の研究が開始された。当初は基質構造の細部までは認識できなかったため、分子の嵩高さを識別することから始められた。ただし早い時期から、他の分子と静電相互作用で結合する包摂化合物（シクロデキストリンやクラウンエーテルなど）は知られていた。そこで最初のゲイルスピードとして、リング状の構造を持つシクロデキストリンに活性中心を模倣した側鎖構造を修飾することで、中心空洞に嵌まり込む化合物に対してのみ反応する化学物質が設計された。今日では分子を認識すると蛍光を発するような超分子化合物も設計されている。 x コーケンで生じている遷移状態を作り出す方法論は反応場理論として体系付けられている。反応場理論の1つの応用が、2001年にノーベル化学賞を受賞した野依良治やバリー・シャープレスらの不斉触媒として成果を挙げている。